Specifikimi i enzimes: llojet dhe tiparet e veprimit

Fjala "enzimë" ka rrënjë latine. Në përkthim, do të thotë "maja". Në anglisht përdoret termi "enzimë", që rrjedh nga termi grek që do të thotë i njëjti. Enzimat quhen proteina të specializuara. Ato formohen në qeliza dhe kanë aftësinë për të përshpejtuar rrjedhën e proceseve biokimike. Me fjalë të tjera, ata veprojnë si katalizatorë biologjikë. Le të shqyrtojmë më tutje se çfarë është specifika e veprimit të enzimeve. также будут описаны в статье. Llojet e specifikimit gjithashtu do të përshkruhen në artikull.

Karakteristikat e Përgjithshme

Shfaqja e aktivitetit katalitik të enzimeve të caktuara është për shkak të pranisë së një numri të përbërësve jo-proteinikë. Ata quhen kofaktorë. Ato ndahen në 2 grupe: jonet metalike dhe një numër substancash inorganike, si dhe koenzim (komponimet organike).

Mekanizmi i aktivitetit

Nga natyra e tyre kimike, enzimat i përkasin një grupi proteina. Megjithatë, ndryshe nga ky i fundit, elementët në fjalë përmbajnë një qendër aktive. Është një kompleks unik i grupeve funksionale të mbetjeve të aminoacideve. Ata janë të orientuar në mënyrë strikte në hapësirë për shkak të strukturës terciare ose kuaternare të enzimes. Në qendrën aktive, rajonet katalitike dhe substratet janë të izoluara. Kjo e fundit është ajo që përcakton specifikat e enzimeve. Substrati është substanca që vepron proteina. Më parë besohej se ndërveprimi i tyre kryhet në parimin e "kyçit të kyçjes". Me fjalë të tjera, qendra aktive duhet të korrespondojë me substratin në mënyrë të qartë. Aktualisht, mbizotëron një hipotezë e ndryshme. Besohet se korrespondenca e saktë fillimisht mungon, por duket gjatë ndërveprimit të substancave. E dyta - kataliti - site ndikon në specifikat e veprimit. Me fjalë të tjera, ajo përcakton natyrën e reagimit të përshpejtuar.

strukturë

Të gjithë enzimat ndahen në një dhe dy përbërës. Të parat kanë një strukturë të ngjashme me atë të proteinave të thjeshta. Ato përmbajnë ekskluzivisht aminoacide. Grupi i dytë - proteina - përfshin pjesët e proteinave dhe jo-proteinave. E fundit është koenzim, i pari është apoenzim. Ky i fundit përcakton specifikat e substratit të enzimit. Kjo është, ajo vepron si një substrat në qendër aktive. Koenzimi, përkatësisht, vepron si një rajon katalitik. Specifikiteti i veprimit është i lidhur me të. Si coenzymes, vitamina, metale, dhe komponimet e tjera të ulët molekulare mund të veprojë.

catalysis

Shfaqja e ndonjë reaksioni kimik është i lidhur me përplasjen e molekulave të substancave që ndërveprojnë. Mocioni i tyre në sistem përcaktohet nga prania e energjisë së lirë potenciale. Për një reagim kimik, është e nevojshme që molekulat të miratojnë një gjendje tranzicioni. Me fjalë të tjera, ata duhet të kenë forcë të mjaftueshme për të kaluar nëpër pengesën e energjisë. Ai përfaqëson vëllimin minimal të energjisë për dhënien e të gjitha reagimeve të molekulave. Të gjithë katalizatorët, përfshirë enzimat, janë në gjendje të reduktojnë barrierën e energjisë. Kjo nxit një rrjedhë të përshpejtuar të reagimit.

Cila është specifika e enzimeve?

Kjo aftësi shprehet në përshpejtimin e vetëm një reagimi të caktuar. Enzimat mund të ndikojnë në substratin e njëjtë. Megjithatë, secili prej tyre do të përshpejtojë vetëm një reagim të veçantë. Specialiteti reaktiv i enzimes mund të gjurmohet në shembullin e kompleksit të piruvatës dehidrogjenazë. Ai përfshin proteina që ndikojnë në PVC. Ato kryesore janë: piruvat dehidrogjenazë, piruvat dekarboksilazë, acetil transferi. Reagimi vetë quhet decarboxylation oxidative e PVC. Ndërsa produkti i saj vepron me acid acetik.

klasifikim

Ka lloje të mëposhtme të specifitetit të enzimës:

1. Stereokiminë. Shprehet në aftësinë e një substance për të ndikuar në një nga stereoizomerët e substratit të mundshëm. Për shembull, hidrataza fumarate është në gjendje të veprojë në fumarate. Megjithatë, ajo nuk ndikon në acidin cis-izomer-maleik.
2. Absolute. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Specifikimi i enzimeve të këtij lloji shprehet në aftësinë e një substance që të prekë vetëm një substrat specifik. Për shembull, saharoza reagon ekskluzivisht me saharozë, arginazë - me arginin dhe kështu me radhë.
3. Relative. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Specifikimi i enzimeve në këtë rast shprehet në aftësinë e një substance që të ndikojë në një grup substrate që kanë një lidhje të të njëjtit lloj. Për shembull, alfa-amilaza reagon me glikogjenin dhe niseshtën. Ata kanë një lidhje të tipit glycoside. Trypsin, pepsin, kimotripsina ndikojnë shumë proteina të grupit peptid.

temperaturë

в определенных условиях. Enzimat kanë specifikë nën kushte të caktuara. Për shumicën e tyre, temperatura optimale është + 35 ... + 45 deg. Kur substanca vendoset në kushte me vlera më të ulëta, aktiviteti i tij do të ulet. Ky kusht quhet inactivation reversible. Ndërsa rritet temperatura, aftësitë e tij do të rikthehen. Vlen të përmendet se nëse vendoset në kushte ku t është më e lartë se vlerat e specifikuara, do të ndodhë edhe çaktivizimi. Megjithatë, në këtë rast ajo do të jetë e pakthyeshme, pasi ajo nuk shërohet me rënie të temperaturës. Kjo është për shkak të denaturimit të molekulës.

Efekti i pH

Ngarkesa e molekulës varet nga aciditeti. Prandaj, pH ndikon në aktivitetin e faqes aktive dhe në specifitetin e enzimës. Indeksi optimal i aciditetit për çdo substancë është i ndryshëm. Megjithatë, në shumicën e rasteve ajo është 4-7. Për shembull, për alfa salivary amylase, aciditeti optimal është 6.8. Ndërkohë, ka një numër përjashtimesh. Aciditeti optimal i pepsin, për shembull, 1.5-2.0, kimotripsina dhe trysina - 8-9.

koncentrim

Sa më shumë që enzimi është i pranishëm, aq më e lartë është shkalla e reagimit. Një përfundim i ngjashëm mund të nxirret për përqendrimin e substratit. Megjithatë, në teori, përmbajtja e saturimit të objektivit është përcaktuar për secilën substancë. Me të gjitha qendrat aktive do të zënë nga substrati ekzistues. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Në këtë rast, specifika e enzimës do të jetë maksimale, pavarësisht nga shtimi i mëvonshëm i objektivave.

Substancë-rregullatorët

Ato mund të ndahen në frenues dhe aktivatorë. Të dyja këto kategori ndahen në jo specifike dhe specifike. Lloji i fundit i avtivatorëve përfshin kripërat biliare (për lipazën në pankreas), jonet klorur (për alfa-amilazën), acid klorhidrik (për pepsinë). Aktivatorët jo specifikë janë jonet e magnezit që prekin kinazat dhe fosfatazat, dhe frenuesit specifik janë peptidet terminal të proenzimeve. Këto të fundit janë forma jo aktive të substancave. Ato aktivizohen nga copëzimi i peptideve terminale. Llojet e tyre specifike korrespondojnë me çdo proenzim individual. Për shembull, në një formë joaktive, trypsina prodhohet në formën e trypsinogjenit. Qendra e saj aktive mbyllet nga hekzapeptidi i terminalit, i cili është një inhibitor specifik. Në procesin e aktivizimit, ajo ndahet. Qendra aktive e trysinës si rezultat i kësaj bëhet i hapur. Frenuesit jopecifik janë kripërat nga metalet e rënda. Për shembull, sulfat bakri. Ata provokojnë denaturimin e komponimeve.

frenim

Mund të jetë konkurrues. Ky fenomen shprehet në shfaqjen e ngjashmërisë strukturore ndërmjet inhibitorit dhe substratit. Ata hyjnë në një betejë për komunikim me qendrën aktive. Nëse përmbajtja e inhibitorit është më e lartë se ajo e substratit, krijohet një frenues enzimë coplex. Kur të shtohet substanca e synuar, raporti do të ndryshojë. Si rezultat, frenuesi do të zhvendoset. Për shembull, succinate për succinate dehydrogenase vepron si një substrate. Frenuesit janë oxaloacetate ose malonate. Ndikimi i produkteve të reagimit konsiderohet konkurrues. Shpesh ato janë si substrate. Për shembull, për glukozën-6-fosfat, produkti është glukoza. Substrati do të jetë glukoza-6 fosfat. Ndalimi jo-konkurrues nuk nënkupton një ngjashmëri strukturore midis substancave. Frenuesi dhe substrati mund të lidhen njëkohësisht me enzimë. Kjo çon në formimin e një kompleksi të ri. Ai është një enzimë kompleks-substrate inhibitor. Gjatë ndërveprimit, qendra aktive është e bllokuar. Kjo është për shkak të lidhjes së inhibitorit në vendin katalitik të AC. Një shembull është citokromoksidazë. Për këtë enzimë, oksigjeni vepron si substrate. Frenuesit e citokromoksidës janë kripërat e acidit hidroklorik.

Rregullorja Allosteric

Në disa raste, përveç qendrës aktive që përcakton specifikat e enzimës, ekziston një lidhje tjetër. Komponenta allosteric vepron si ajo. Nëse një aktivator me të njëjtin emër është i lidhur me të, efikasiteti i enzimës rritet. Nëse frenuesi hyn në reaksion me qendrën allosterike, atëherë aktiviteti i substancës, përkatësisht, zvogëlohet. Për shembull, adenilat cyclase dhe guanylate cyclase referohen enzimeve me rregullimin e llojit allosteric.